Danh pháp

Tên chung quốc tế

Collagen

Cấu trúc phân tử

Một phân tử tropocollagen được sử dụng để tạo nên các tập hợp collagen lớn hơn, chẳng hạn như sợi nhỏ. Nó dài khoảng 300 nm và đường kính 1,5 nm, và được tạo thành từ ba chuỗi polypeptide, mỗi chuỗi có cấu trúc xoắn ốc thuận tay trái. Ba vòng xoắn trái này được xoắn lại với nhau thành một chuỗi xoắn ba thuận tay phải hay “siêu xoắn”, một cấu trúc bậc bốn được ổn định bởi nhiều liên kết hydro. Với collagen loại I và có thể là tất cả các collagen dạng sợi, nếu không muốn nói là tất cả các collagen, mỗi chuỗi xoắn ba liên kết thành một siêu siêu cuộn được gọi là sợi collagen siêu nhỏ. Mỗi microfibril được liên kết với các microfibril lân cận của nó ở một mức độ không ổn định riêng lẻ, mặc dù trong các sợi collagen, chúng được sắp xếp rất tốt để trở thành tinh thể.

Một đặc điểm khác biệt của collagen là sự sắp xếp đều đặn của các axit amin trong mỗi chuỗi trong số ba chuỗi của các tiểu đơn vị collagen này. Trình tự này thường tuân theo mẫu Gly – Pro -X hoặc Gly-X- Hyp , trong đó X có thể là bất kỳ gốc axit amin nào khác. Proline hoặc hydroxyproline chiếm khoảng 1/6 tổng số trình tự. Với glycine chiếm 1/3 trình tự, điều này có nghĩa là khoảng một nửa trình tự collagen không phải là glycine, proline hoặc hydroxyproline. Hàm lượng glycine cao của collagen rất quan trọng đối với sự ổn định của chuỗi xoắn collagen vì điều này cho phép các sợi collagen trong phân tử liên kết rất chặt chẽ, tạo điều kiện thuận lợi cho liên kết hydro và hình thành các liên kết ngang giữa các phân tử.

Collagen không chỉ là một protein cấu trúc. Do vai trò chính của nó trong việc xác định kiểu hình tế bào, độ bám dính của tế bào, điều hòa mô và cơ sở hạ tầng, nhiều phần của vùng không giàu proline của nó có vai trò điều hòa/liên kết tế bào hoặc ma trận. Hàm lượng tương đối cao của các vòng proline và hydroxyproline, với các nhóm carboxyl và amino bị ràng buộc về mặt hình học, cùng với sự phong phú của glycine, giải thích cho các chuỗi polypeptide riêng lẻ hình thành các vòng xoắn một cách tự nhiên mà không có bất kỳ chuỗi bên trong nào

Vì glycine là axit amin nhỏ nhất không có chuỗi bên nên nó đóng một vai trò duy nhất trong các protein cấu trúc dạng sợi. Trong collagen, Gly được yêu cầu ở mọi vị trí thứ ba vì việc lắp ráp chuỗi xoắn ba đặt phần dư này ở bên trong của chuỗi xoắn . Vì lý do tương tự, các vòng của Pro và Hyp phải hướng ra ngoài. Hai axit amin này giúp ổn định chuỗi xoắn ba – Hyp thậm chí còn hơn cả Pro; nồng độ của chúng thấp hơn là cần thiết ở động vật như cá, có nhiệt độ cơ thể thấp hơn hầu hết các động vật máu nóng. Hàm lượng proline và hydroxyproline thấp hơn là đặc trưng của cá nước lạnh, nhưng không phải cá nước ấm; loại thứ hai có xu hướng có hàm lượng proline và hydroxyproline tương tự như động vật có vú. Hàm lượng proline và hydroxproline thấp hơn trong cá nước lạnh và các động vật biến nhiệt khác dẫn đến collagen của chúng có tính ổn định nhiệt thấp hơn so với collagen của động vật có vú.

Các tiểu đơn vị tropocollagen tự lắp ráp một cách tự nhiên , với các đầu so le đều đặn, thành các mảng thậm chí còn lớn hơn trong không gian ngoại bào của các mô. Việc lắp ráp thêm các sợi cơ được hướng dẫn bởi các nguyên bào sợi, chúng lắng đọng các sợi cơ đã hình thành đầy đủ từ các sợi cơ. Trong collagen dạng sợi, các phân tử được đặt so le với các phân tử lân cận khoảng 67 nm. Trong mỗi lần lặp lại chu kỳ D của vi sợi, có một phần chứa năm phân tử trong mặt cắt ngang, được gọi là “phần chồng lấp” và một phần chỉ chứa bốn phân tử, được gọi là “khoảng cách”. Các vùng chồng chéo và khoảng cách này được giữ lại khi các vi sợi tập hợp thành các sợi nhỏ và do đó có thể xem được bằng kính hiển vi điện tử. Bộ ba tropocollagen xoắn ốc trong các vi sợi được sắp xếp theo kiểu đóng gói hình lục giác.

Có một số liên kết ngang cộng hóa trị trong ba vòng xoắn và một lượng liên kết ngang cộng hóa trị khác nhau giữa các vòng xoắn tropocollagen tạo thành các tập hợp có tổ chức tốt (chẳng hạn như các sợi nhỏ). Các bó sợi lớn hơn được hình thành với sự trợ giúp của một số loại protein khác nhau (bao gồm các loại collagen khác nhau), glycoprotein và proteoglycan để tạo thành các loại mô trưởng thành khác nhau từ sự kết hợp luân phiên của cùng một nhân tố chính. Tính không hòa tan của collagen là một rào cản đối với việc nghiên cứu collagen đơn phân cho đến khi người ta phát hiện ra rằng tropocollagen từ động vật non có thể được chiết xuất vì nó chưa được liên kết chéo hoàn toàn. Tuy nhiên, những tiến bộ trong kỹ thuật kính hiển vi (tức là kính hiển vi điện tử (EM) và kính hiển vi lực nguyên tử (AFM)) và nhiễu xạ tia X đã cho phép các nhà nghiên cứu thu được hình ảnh ngày càng chi tiết về cấu trúc collagen tại chỗ. Những tiến bộ sau này đặc biệt quan trọng để hiểu rõ hơn về cách thức mà cấu trúc collagen ảnh hưởng đến sự giao tiếp giữa tế bào-tế bào và tế bào-ma trận và cách thức các mô được xây dựng trong quá trình tăng trưởng và sửa chữa cũng như thay đổi trong quá trình phát triển và bệnh tật.

Các sợi/tập hợp collagen được sắp xếp theo các kết hợp và nồng độ khác nhau trong các mô khác nhau để cung cấp các đặc tính mô khác nhau. Trong xương, toàn bộ chuỗi xoắn ba collagen nằm trong một mảng song song, so le. Khoảng cách 40 nm giữa các đầu của tiểu đơn vị tropocollagen (xấp xỉ bằng vùng khoảng cách) có thể đóng vai trò là vị trí tạo mầm cho sự lắng đọng của các tinh thể mịn, dài, cứng của thành phần khoáng chất, đó là hydroxylapatite Ca10(OH)2(PO4)6. Viên Collagen loại I giúp xương có độ bền kéo.

Đặc điểm

Collagen là một trong những protein cấu trúc dạng sợi, dài có chức năng hoàn toàn khác với chức năng của các protein hình cầu , chẳng hạn như enzyme . Các bó collagen cứng được gọi là sợi collagen là thành phần chính của ma trận ngoại bào hỗ trợ hầu hết các mô và tạo cấu trúc tế bào từ bên ngoài, nhưng collagen cũng được tìm thấy bên trong một số tế bào. Collagen có độ bền kéo lớn và là thành phần chính của sụn, dây chằng, gân, xương và da. Cùng với elastin và chất sừng mềm, nó chịu trách nhiệm về sức mạnh và độ đàn hồi của da, và sự xuống cấp của nó dẫn đến các nếp nhăn đi kèm với lão hóa. Nó củng cố mạch máu và đóng vai trò phát triển mô. Nó hiện diện trong giác mạc và thủy tinh thể của mắt ở dạng tinh thể

Dạng bào chế

Collagen dạng viên nang

Viên nén: Viên uống collagen của Nhật

Dạng nước uống: Collagen dạng nước

Kem bôi

Collagen dạng bột

Nguồn gốc

Collagen là một họ gồm ít nhất 29 protein cấu trúc có nguồn gốc từ hơn 40 gen của người . Nó là loại protein phong phú nhất và là thành phần chính của mô liên kết ở động vật có vú chiếm khoảng 25% đến 35% hàm lượng protein toàn cơ thể. Một đặc điểm xác định của collagens là sự hình thành các vùng collagen xoắn ốc loại II polyproline thuận tay trái trimeric. Việc sắp xếp trong các vùng này có thể thực hiện được nhờ sự có mặt của axit amin nhỏ nhất, glycine, ở mỗi phần ba dư lượng, dẫn đến mô típ lặp lại Gly-XY trong đó X thường là proline (Pro) và Y thường là 4-hydroxyproline (4Hyp). Gly-Pro-Hyp là bộ ba phổ biến nhất trong collagen . Chuỗi peptide collagen cũng có các miền không phải collagen, với các phân lớp collagen có cấu trúc chuỗi chung. Các sợi collagen chủ yếu được tìm thấy trong các mô sợi như gân, dây chằng và da. Các dạng collagen khác có nhiều trong giác mạc, sụn, xương, mạch máu, ruột và đĩa đệm. Trong mô cơ, collagen là thành phần chính của endomysium, chiếm tới 6% khối lượng cơ. Trên cơ sở kiến trúc sợi của chúng trong các mô, các collagen khác biệt về mặt di truyền đã được chia thành các nhóm nhỏ. Các collagen nhóm 1 có các miền xoắn ốc ba chiều không bị gián đoạn khoảng 300nm, tạo thành các sợi ngoại bào lớn. Chúng được gọi là collagen tạo sợi, bao gồm collagen loại I, II, III, V, XI, XXIV và XXVII. Collagen nhóm 2 là loại IV và VII, có ba vòng xoắn mở rộng (>350nm) với sự không hoàn hảo trong trình tự lặp lại Gly-XY. Nhóm 3 là collagens chuỗi ngắn. Chúng có hai nhóm nhỏ. Nhóm 3A có miền xoắn ba vòng liên tục (loại VI, VIII và X). Nhóm 3B có các miền xoắn ốc ba lần bị gián đoạn, được gọi là collagens liên kết với sợi với ba vòng xoắn ốc bị gián đoạn (collagen FACIT, Shaw & Olsen 1991). FACIT bao gồm collagen IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII và XXVI cộng với collagen xuyên màng và nhiều miền xoắn ba và collagen gián đoạn (Multiplexin) XV và XVIII . Các miền không collagen của collagen có chức năng điều tiết; một số có hoạt tính sinh học khi được tách ra khỏi chuỗi peptit chính. Tất cả các peptide collagen fibrillar đều có một miền xoắn ốc ba lớn được bao quanh bởi phần mở rộng đầu cuối N và C, được gọi là N- và C-propeptide, được phân cắt trước khi hình thành sợi collagen. Dạng nguyên vẹn được gọi là collagen propeptide, không phải procollagen, được dùng để chỉ tiền chất xoắn ba vòng của collagen trước khi các propeptide bị loại bỏ. C-propeptide, còn được gọi là miền NC1, chỉ đạo liên kết chuỗi trong quá trình lắp ráp phân tử procollagen từ ba chuỗi alpha cấu thành của nó. Collagens hình thành fibril là phân nhóm quen thuộc nhất và được nghiên cứu tốt nhất. Các sợi collagen là tập hợp hoặc bó các sợi collagen, bản thân chúng là các polyme của phức hợp tropocollagen, mỗi sợi bao gồm ba chuỗi polypeptide được gọi là chuỗi alpha. Tropocollagen được coi là tiểu đơn vị của các cấu trúc collagen lớn hơn. Chúng dài khoảng 300 nm và đường kính 1,5 nm, với cấu trúc xoắn ba chiều thuận tay trái, trở nên xoắn thành một ‘siêu xoắn’ cuộn thuận tay phải trong sợi collagen. Tropocollagen trong không gian ngoại bào trùng hợp một cách tự nhiên với các đầu so le đều đặn. Trong collagen dạng sợi, các phân tử được đặt so le trong khoảng 67 nm, một đơn vị được gọi là D thay đổi tùy thuộc vào trạng thái hydrat hóa. Mỗi chu kỳ D chứa nhiều hơn bốn phân tử collagen một chút sao cho mỗi chu kỳ D lặp lại của vi sợi có một vùng chứa năm phân tử trong mặt cắt ngang, được gọi là ‘chồng chéo’ và một vùng chỉ chứa bốn phân tử. Các xoắn ba được sắp xếp trong một mảng lục giác hoặc bán lục giác trong mặt cắt ngang, ở cả vùng khoảng cách và vùng chồng lấp. Các phân tử collagen liên kết chéo cộng hóa trị với nhau thông qua chuỗi bên lysine và hydroxylysine. Những liên kết chéo này là bất thường, chỉ xảy ra ở collagen và elastin, một loại protein liên quan. Các cấu trúc đại phân tử của collagen rất đa dạng. Một số collagen nhóm 3 liên kết với các sợi collagen lớn hơn, đóng vai trò là cầu nối phân tử giúp ổn định tổ chức của ma trận ngoại bào. Collagen loại IV được sắp xếp trong một mạng lưới xen kẽ trong mối nối biểu bì-hạ bì và màng đáy mạch máu. Collagen loại VI tạo thành các vi sợi riêng biệt được gọi là sợi đính cườm. Collagen loại VII hình thành các sợi neo. Collagen loại VIII và X tạo thành mạng lục giác. Collagen loại XVII là một thành phần của hemidesmosome nơi nó được tạo phức với alpha6Beta4 integrin, plectin và laminin-332. Collagen loại XXIX gần đây đã được báo cáo là một loại collagen biểu bì giả định với biểu hiện cao nhất ở các lớp trên nền. Các sợi/tập hợp collagen được sắp xếp theo các kết hợp và nồng độ khác nhau trong các mô khác nhau mang lại các đặc tính mô cụ thể. Trong xương, các chuỗi xoắn ba collagen nằm trong một mảng song song, so le với khoảng cách 40 nm giữa các đầu của tiểu đơn vị tropocollagen, có thể đóng vai trò là vị trí tạo mầm cho sự lắng đọng các tinh thể của thành phần khoáng chất, hydroxyapatite (Ca10(PO4)6(OH) 2) với một ít photphat. Cấu trúc collagen ảnh hưởng đến giao tiếp giữa tế bào và tế bào, ma trận tế bào, xây dựng mô trong quá trình tăng trưởng và sửa chữa, và bị thay đổi trong quá trình phát triển và bệnh tật. Một sợi collagen đơn lẻ có thể không đồng nhất dọc theo trục của nó, với các tính chất cơ học khác nhau đáng kể ở các vùng khe hở và chồng lấp, tương quan với các tổ chức phân tử khác nhau ở các vùng này

Các cấu trúc phân tử và đóng gói của collagen đã khiến các nhà khoa học lảng tránh trong nhiều thập kỷ nghiên cứu. Bằng chứng đầu tiên cho thấy nó sở hữu cấu trúc thông thường ở cấp độ phân tử đã được đưa ra vào giữa những năm 1930. Nghiên cứu sau đó tập trung vào cấu tạo của collagen monome, tạo ra một số mô hình cạnh tranh, mặc dù xử lý chính xác cấu tạo của từng chuỗi peptide riêng lẻ. Mô hình “Madras” xoắn ba vòng do GN Ramachandran đề xuất năm 1955 đã cung cấp một mô hình chính xác về cấu trúc bậc bốn trong collagen. Mô hình này được hỗ trợ bởi các nghiên cứu sâu hơn về độ phân giải cao hơn vào cuối thế kỷ 20.

Cấu trúc của collagen chưa được xác định ở mức độ tương tự ngoài các loại collagen dạng sợi , mặc dù từ lâu nó đã được biết đến là có hình lục giác.Như với cấu trúc đơn phân của nó, một số mô hình mâu thuẫn đề xuất rằng sự sắp xếp đóng gói của các phân tử collagen là ‘giống như tấm’, hoặc là sợi nhỏ. Cấu trúc vi sợi của các sợi collagen trong gân, giác mạc và sụn được chụp ảnh trực tiếp bằng kính hiển vi điện tử vào cuối thế kỷ 20 và đầu thế kỷ 21. Cấu trúc vi sợi của chuột được mô hình hóa gần nhất với cấu trúc được quan sát, mặc dù nó đã đơn giản hóa quá mức sự phát triển cấu trúc liên kết của các phân tử collagen lân cận và do đó không dự đoán được cấu tạo chính xác của sự sắp xếp ngũ giác định kỳ D không liên tục được gọi là microfibril.

Từ tiếng Hy Lạp cho keo, kolla, từ collagen có nghĩa là “chất sản xuất keo ” và đề cập đến quá trình ban đầu đun sôi da và gân của ngựa và các động vật khác để thu được keo. Chất kết dính collagen đã được người Ai Cập sử dụng khoảng 4.000 năm trước và người Mỹ bản địa đã sử dụng nó trong cung cách đây khoảng 1.500 năm. Loại keo lâu đời nhất trên thế giới, có niên đại hơn 8.000 năm tuổi bằng carbon , được tìm thấy là collagen – được sử dụng làm lớp lót bảo vệ trên giỏ dây và vải thêu , để giữ các dụng cụ lại với nhau và trong các đồ trang trí chéo trên hộp sọ của con người. Collagen thường chuyển thành gelatin, nhưng vẫn tồn tại do điều kiện khô ráo. Keo dán động vật là nhựa nhiệt dẻo , sẽ mềm trở lại khi hâm nóng, vì vậy chúng vẫn được sử dụng để chế tạo các nhạc cụ như đàn vĩ cầm và đàn ghi-ta loại tốt, những thứ này có thể phải được mở lại để sửa chữa – một ứng dụng không tương thích với chất kết dính nhựa tổng hợp , cứng và bền. Gân và da động vật, bao gồm cả da thuộc, đã được sử dụng để chế tạo các vật dụng hữu ích trong nhiều thiên niên kỷ.

Dược lý và cơ chế hoạt động

Collagen là gì? Collagen có khả năng chống lại vi khuẩn, có tầm quan trọng sống còn trong băng vết thương. Nó giúp giữ cho vết thương vô trùng, vì khả năng chống nhiễm trùng tự nhiên của nó. Khi collagen được sử dụng làm băng vết bỏng, mô hạt khỏe mạnh có thể hình thành rất nhanh trên vết bỏng, giúp vết bỏng mau lành.

Nếu collagen bị biến tính đủ , chẳng hạn như bằng cách nung nóng, ba sợi tropocollagen sẽ tách ra một phần hoặc hoàn toàn thành các miền hình cầu, chứa cấu trúc thứ cấp khác với collagen polyproline II bình thường của các cuộn ngẫu nhiên . Quá trình này mô tả sự hình thành của gelatin , được sử dụng trong nhiều loại thực phẩm, bao gồm cả món tráng miệng bằng gelatin có hương vị . Bên cạnh thực phẩm, gelatin đã được sử dụng trong ngành dược phẩm, mỹ phẩm và nhiếp ảnh.

Uống collagen có tốt không? Collagen cũng được sử dụng như một chất bổ sung chế độ ăn uống , và đã được quảng cáo là một phương thuốc tiềm năng chống lại quá trình lão hóa.

Tác dụng của collagen

Tác dụng của collagen dạng viên có rất nhiều ứng dụng, từ thực phẩm đến y tế. Trong ngành y tế, nó được sử dụng trong phẫu thuật thẩm mỹ và phẫu thuật bỏng.

Trong ngành mỹ phẩm nước uống collagen cũng đem lại nhiều tác dụng

Tim mạch

Khung xương tim collagen bao gồm bốn vòng van tim , về mặt mô học, đàn hồi và liên kết duy nhất với cơ tim. Bộ xương tim cũng bao gồm vách ngăn ngăn cách của các buồng tim – vách ngăn liên thất và vách ngăn nhĩ thất . Sự đóng góp của collagen vào thước đo hoạt động của tim đại diện cho một lực xoắn liên tục trái ngược với cơ học chất lỏng của huyết áp phát ra từ tim. Cấu trúc collagen phân chia các ngăn trên của tim với các ngăn dưới là một màng không thấm nước loại trừ cả máu và các xung điện thông qua các phương tiện sinh lý điển hình. Với sự hỗ trợ từ collagen, rung nhĩ không bao giờ xấu đi thành rung thất . Collagen được xếp lớp với mật độ thay đổi với khối lượng cơ trơn. Khối lượng, sự phân bố, tuổi và mật độ của collagen đều góp phần vào sự phù hợp cần thiết để máu di chuyển qua lại. Các lá van tim riêng lẻ được gấp lại thành hình dạng bởi collagen chuyên biệt dưới áp suất thay đổi . canxi dần dần sự lắng đọng trong collagen xảy ra như một chức năng tự nhiên của quá trình lão hóa. Các điểm bị vôi hóa trong ma trận collagen thể hiện độ tương phản trong màn hình chuyển động của máu và cơ, cho phép các phương pháp công nghệ hình ảnh tim đạt được tỷ lệ về cơ bản là máu vào và máu ra. Bệnh lý nền tảng collagen của tim được hiểu trong danh mục bệnh mô liên kết .

Cơ xương

Khi bộ xương tạo thành cấu trúc của cơ thể, điều quan trọng là nó phải duy trì sức mạnh của nó, ngay cả sau khi bị gãy và chấn thương. Collagen được sử dụng trong ghép xương vì nó có cấu trúc xoắn ba lớp, làm cho nó trở thành một phân tử rất bền. Đó là lý tưởng để sử dụng trong xương, vì nó không ảnh hưởng đến tính toàn vẹn cấu trúc của bộ xương. Cấu trúc ba vòng xoắn ốc của collagen ngăn không cho nó bị phá vỡ bởi các enzyme, nó cho phép các tế bào kết dính và điều quan trọng là sự lắp ráp thích hợp của ma trận ngoại bào.

Tái tạo mô

Collagen có các đặc tính thuận lợi cho quá trình tái tạo mô, được sử dụng trong quá trình tái tạo mô, chẳng hạn như tính ưa nước, tính thấm, cấu trúc lỗ chân lông và tính ổn định trong cơ thể sống, hỗ trợ lắng đọng các tế bào, chẳng hạn như nguyên bào sợi, nguyên bào xương và và tạo điều kiện cho sự phát triển diễn ra bình thường sau khi được đưa vào.

Sử dụng phẫu thuật tái tạo

Collagen được sử dụng rộng rãi trong việc xây dựng các chất thay thế da nhân tạo được sử dụng trong việc kiểm soát vết bỏng và vết thương nặng.  Những collagen này có thể có nguồn gốc từ bò, ngựa, lợn hoặc thậm chí cả con người; và đôi khi được sử dụng kết hợp với silicon , glycosaminoglycans , nguyên bào sợi , yếu tố tăng trưởng và các chất khác.

Công dụng của collagen trong chữa lành vết thương

Collagen có thể mang lại lợi ích cho các giai đoạn chữa lành vết thương, là một thành phần của mô da. Collagen giúp thúc đẩy quá trình đóng vết thương, có thể tránh được tình trạng vết thương xấu đi.

Làm đẹp

Collagen được sử dụng rộng rãi để điều chỉnh thẩm mỹ ngăn chặn nếp nhăn và lão hóa da bằng cách làm đầy các vết nhăn. Vì vậy viên bổ sung Collagen cho nữ cũng được bán rộng rãi mặc dù collagen không thể thẩm thấu qua da vì sợi của nó quá lớn.

Hầu hết các nghiên cứu về chất uống collagen được tài trợ bởi các ngành công nghiệp có thể hưởng lợi từ kết quả nghiên cứu khả quan.

Phân loại

Collagen loại nào tốt? Hơn 90% collagen trong cơ thể con người là collagen loại I. Tuy nhiên, tính đến năm 2011, 28 loại collagen của con người đã được xác định, mô tả và chia thành nhiều nhóm theo cấu trúc mà chúng hình thành. Tất cả các loại đều chứa ít nhất một chuỗi xoắn ba. Số lượng các loại cho thấy chức năng đa dạng của collagen.

Viên uống collagen nào tốt? Tùy vào mục đích sử dụng mà các loại collagen có những tác dụng khác nhau. Năm loại phổ biến nhất là:

• Loại I : da, gân , mạch, nội tạng, xương (thành phần chính của phần hữu cơ của xương)
• Loại II : sụn
• Loại III : dạng lưới (thành phần chính của sợi dạng lưới ), thường thấy cùng với loại I
• Loại IV : hình thành lớp nền, lớp biểu mô tiết ra của màng đáy
• Loại V : tóc và nhau thai, bề mặt tế bào

Những bệnh không nên uống collagen

Nói chung, không có rủi ro lớn khi sử dụng chất bổ sung collagen, vì vậy không có hướng dẫn nào về lượng collagen được coi là an toàn để tiêu thụ.

Các chất bổ sung collagen chủ yếu được làm từ xương và mô của gà, lợn, bò và cá. Điều này có nghĩa là có khả năng chúng chứa độc tố và kim loại nặng có thể gây hại cho cơ thể.

Một số sản phẩm collagen có chứa trứng hoặc động vật có vỏ. Nếu bạn bị dị ứng với một trong hai loại thực phẩm này, cơ thể bạn có thể có phản ứng với collagen.

Tài liệu tham khảo

1. Thư viện y học quốc gia, Collagen formation , pubchem. Truy cập ngày 09/08/2023.
2. Wikipedia, Collagen, wikipedia.org. Truy cập ngày 09/08/2023.