Amylase

Danh pháp

Tên chung quốc tế

α-Amylase

Tên danh pháp theo IUPAC

4-α-D-Glucan glucohydrolase

Mã UNII

YOJ58O116E

Mã CAS

9000-90-2

Cấu trúc phân tử

Công thức phân tử

Công thức phân tử của α-Amylase không được đại diện bằng một công thức hóa học cụ thể như các hợp chất hóa học khác. α-Amylase là một loại enzyme protein, và công thức phân tử của nó sẽ phụ thuộc vào cấu trúc amino acid của protein đó.

Phân tử lượng

α-Amylase trong nước bọt con người có một phân tử lượng khoảng 53 kDa. Tuy nhiên, phân tử lượng của α-Amylase trong nước bọt cũng có thể có sự biến đổi nhỏ tùy thuộc vào các yếu tố như sự ảnh hưởng của bệnh lý hoặc tình trạng sức khỏe.

Cấu trúc phân tử

Cấu trúc phân tử của α-Amylase bao gồm một chuỗi polypeptide dài với hàng trăm hoặc hàng nghìn amino acid.

Dạng bào chế

Viên nén: 200 – 600 U

Dung dịch tiêm: 2000-3000 U

Dung dịch uống: 300 – 600 U

Độ ổn định và điều kiện bảo quản

Độ ổn định và điều kiện bảo quản của α-Amylase phụ thuộc vào từng loại α-Amylase cụ thể. Tuy nhiên, dưới đây là một số yếu tố chung có thể được áp dụng để bảo quản α-Amylase:

Nhiệt độ: Đa số α-Amylase là ổn định ở nhiệt độ mát, khoảng 4-8°C. Một số α-Amylase có thể được bảo quản lâu hơn ở nhiệt độ thấp hơn, ví dụ như -20°C hoặc -80°C, trong các điều kiện lưu trữ đông lạnh. Tuy nhiên, đối với việc sử dụng thường xuyên, nên lưu trữ α-Amylase ở nhiệt độ lạnh.

pH: α-Amylase thường ổn định ở pH trung tính đến kiềm, khoảng pH 6-8. Tuy nhiên, có một số dạng α-Amylase đặc biệt có thể yêu cầu pH cụ thể để duy trì tính ổn định và hoạt động tối ưu. Nên kiểm tra thông số pH tối ưu cho từng loại α-Amylase cụ thể và điều chỉnh môi trường bảo quản phù hợp.

Bảo quản đông lạnh: Đối với việc bảo quản lâu dài, có thể đông lạnh α-Amylase. Trước khi đông lạnh, nên sử dụng chất bảo quản phù hợp (như glycerol) để bảo vệ protein khỏi hư hại do lạnh và để tăng tuổi thọ của nó.

Tránh ánh sáng mạnh và oxy hóa: α-Amylase nên được bảo quản trong bóng tối hoặc trong các ống nghiệm, chai hoặc lọ màu. Tránh tiếp xúc với ánh sáng mạnh và không khí để ngăn chặn quá trình oxy hóa và giảm tổn thất hoạt động.

Tránh đông đá lặp lại: Nếu α-Amylase được lưu trữ ở nhiệt độ đông đá, tránh hoạt động tái đông lạnh nhiều lần, vì điều này có thể gây hủy hoại cấu trúc và hoạt tính của enzyme.

Điều kiện khác: Ngoài ra, đảm bảo không có nhiễm khuẩn hoặc tạp chất trong quá trình bảo quản α-Amylase để tránh nhiễm trùng và hủy hoại protein.

Nguồn gốc

Enzyme amylase là gì? α-Amylase là một enzyme đã được phát hiện và nghiên cứu rộng rãi trong lĩnh vực y học. Nguồn gốc phát hiện α-Amylase trong y học bắt đầu từ việc nghiên cứu về quá trình tiêu hóa và chức năng của nước bọt.

Trong những năm 1830, nhà nghiên cứu Anh James Cumming đã phân lập một enzyme từ nước bọt và gọi nó là “ptyalin”. Ông đã nhận ra rằng ptyalin có khả năng phân hủy tinh bột thành đường trong quá trình tiêu hóa thức ăn. Sau đó, nhà khoa học Pháp Anselme Payen đã tiếp tục nghiên cứu ptyalin và đưa ra tên gọi mới cho nó là “amylase” vào năm 1833. Từ đó, nghiên cứu về α-Amylase trong y học đã tiếp tục phát triển.

Amylase máu là gì? Được biết, α-Amylase được tìm thấy không chỉ trong nước bọt mà còn trong nhiều cơ quan và mô trong cơ thể, bao gồm tuyến tụy, ruột non, nội mạc tử cung, nước tiểu và máu. Việc đo lường hoạt động α-Amylase trong mẫu nước bọt hoặc máu đã trở thành một phương pháp cần thiết để chẩn đoán và giám sát một số bệnh lý, như viêm tụy, bệnh tụy quản, bệnh cận thận và các rối loạn tiêu hóa.

Ngày nay, α-Amylase vẫn đóng vai trò quan trọng trong lĩnh vực y học, từ chẩn đoán cho đến nghiên cứu về bệnh lý và sự phát triển của các phương pháp điều trị liên quan đến quá trình tiêu hóa.

Dược lý và cơ chế hoạt động

Enzyme α-Amylase đóng vai trò quan trọng trong cơ thể người trong quá trình tiêu hóa và chuyển hóa tinh bột. Nó là một trong những enzyme chính tham gia vào quá trình tiêu hóa thức ăn và giúp cơ thể hấp thụ năng lượng từ tinh bột.

Khi chúng ta ăn thức ăn chứa tinh bột, quá trình tiêu hóa bắt đầu trong miệng. Trong miệng, α-Amylase được sản xuất trong tuyến nước bọt mang tai và bắt đầu phân hủy tinh bột thành các đường đơn. Enzyme này phá vỡ liên kết glycosidic giữa các đơn vị glucose trong chuỗi tinh bột, tạo ra các đường như maltose và dextrin. Quá trình này tiếp tục khi thức ăn đi qua dạ dày và ruột non.

Trong ruột non, α-Amylase tiếp tục hoạt động để phân hủy tinh bột thành các đường đơn dễ hấp thụ hơn. Các đường đơn như glucose và maltose sau đó được hấp thụ qua niêm mạc ruột non vào hệ tuần hoàn máu, nơi chúng cung cấp năng lượng cho các tế bào và các hoạt động khác trong cơ thể.

Vai trò của α-Amylase không chỉ giới hạn trong việc phân hủy tinh bột. Nó còn giúp cải thiện sự hấp thụ đường và tăng cường quá trình tiêu hóa chất bột. Khi một người tiêu thụ thức ăn chứa tinh bột, α-Amylase giúp tách tinh bột thành các đường đơn, tạo điều kiện cho các enzym tiêu hóa khác, chẳng hạn như protease và lipase, hoạt động hiệu quả hơn.

Amylase trong viêm tụy cấp: Đánh giá mức độ hoạt động của α-Amylase trong cơ thể cũng có thể giúp đánh giá chức năng tụy. Khi tụy gặp vấn đề, như viêm tụy hoặc tụy quản, hoạt động α-Amylase có thể bị ảnh hưởng và dẫn đến sự thay đổi trong mức độ hoạt động của nó trong nước bọt hoặc máu.

Tóm lại, α-Amylase đóng vai trò quan trọng trong quá trình tiêu hóa tinh bột và cung cấp nguồn năng lượng cho cơ thể người. Nó là một phần quan trọng của hệ thống tiêu hóa và giúp chúng ta tận dụng tối đa giá trị dinh dưỡng từ thức ăn chứa tinh bột. Sự cân bằng và hoạt động hiệu quả của α-Amylase là một yếu tố quan trọng để duy trì sự tiêu hóa và chuyển hóa thức ăn trong cơ thể người.

Ứng dụng trong y học

Chỉ số amylase là gì? Một trong những ứng dụng chính của α-Amylase trong y học là trong chẩn đoán bệnh lý tiêu hóa. Mức độ hoạt động của α-Amylase trong máu hoặc nước bọt có thể được sử dụng để đánh giá chức năng tụy và phát hiện các vấn đề liên quan đến tiêu hóa.

Nguyên nhân tăng amylase máu? Nếu mức độ hoạt động α-Amylase cao hơn bình thường, có thể cho thấy tụy đang bị viêm hoặc bị tổn thương. Ngược lại, mức độ hoạt động thấp có thể gợi ý về việc tụy không hoạt động đúng cách.

Ngoài ra, α-Amylase cũng có ứng dụng trong nghiên cứu enzym và trong điều trị bệnh. Trong nghiên cứu enzym, α-Amylase được sử dụng để nghiên cứu cơ chế phân giải tinh bột và tìm hiểu cấu trúc và hoạt tính của enzyme. Nghiên cứu về α-Amylase cũng giúp hiểu rõ hơn về các biến thể enzym liên quan đến bệnh lý, đóng vai trò quan trọng trong việc phát triển các phương pháp chẩn đoán và điều trị các bệnh liên quan đến tiêu hóa.

Một số dạng α-Amylase cũng đã được nghiên cứu để sử dụng trong điều trị một số bệnh lý. Ví dụ, α-Amylase đã được nghiên cứu trong điều trị bệnh viêm xoang mũi và viêm tai giữa. Tuy nhiên, việc ứng dụng α-Amylase trong điều trị bệnh vẫn đang được nghiên cứu thêm và chưa được sử dụng phổ biến trong lâm sàng.

Tóm lại, enzyme α-Amylase đóng vai trò quan trọng trong y học, từ việc chẩn đoán bệnh đến nghiên cứu và điều trị. Sự hiểu biết về cơ chế hoạt động và ứng dụng của α-Amylase không chỉ giúp cải thiện chẩn đoán và điều trị các bệnh liên quan đến tiêu hóa, mà còn mở ra cơ hội phát triển công nghệ sinh học và ứng dụng trong lĩnh vực thực phẩm.

Dược động học

Hấp thu

α-Amylase có thể được hấp thụ qua đường uống hoặc qua các hình thức khác, tùy thuộc vào hình thức sử dụng. Việc hấp thụ α-Amylase có thể bị ảnh hưởng bởi nhiều yếu tố, chẳng hạn như đường tiếp xúc, pH, và có thể kèm theo quá trình tiêu hóa.

Phân bố

Sau khi hấp thụ, α-Amylase có thể phân bố trong cơ thể. Nó có thể đi vào các cơ quan và mô khác nhau thông qua hệ tuần hoàn máu. Quá trình phân bố α-Amylase có thể ảnh hưởng bởi kích thước và tính chất của enzyme.

Chuyển hóa

Không có dữ liệu

Thải trừ

α-Amylase sẽ được loại bỏ khỏi cơ thể thông qua quá trình chuyển hóa và tiết ra. Cơ chế loại bỏ của α-Amylase có thể thay đổi tùy thuộc vào tính chất của enzyme và cách sử dụng.

Phương pháp sản xuất

Sản xuất α-Amylase trong công nghiệp dược phẩm thường được thực hiện bằng các phương pháp vi sinh, tức là sử dụng vi khuẩn hoặc nấm để sản xuất và tiết ra enzyme. Dưới đây là một số phương pháp chính để sản xuất α-Amylase trong công nghiệp dược phẩm:

• Sử dụng vi khuẩn: Một số vi khuẩn như Bacillus licheniformis, Bacillus subtilis và Bacillus amyloliquefaciens đã được sử dụng để sản xuất α-Amylase. Vi khuẩn được biến đổi di truyền để tăng cường hoặc điều chỉnh sự sản xuất α-Amylase. Sau đó, vi khuẩn được nuôi cấy trong các bể lên men hoặc bioreactor để sản xuất α-Amylase. Sau khi quá trình lên men hoàn tất, enzyme được thu thập và tinh chế.
• Sử dụng nấm men: Một số loài nấm men như Aspergillus oryzae và Aspergillus niger đã được sử dụng để sản xuất α-Amylase. Quá trình sản xuất bắt đầu bằng việc ủ men nấm trong môi trường tối ưu với các chất dinh dưỡng phù hợp. Nấm men tiết ra α-Amylase vào môi trường nuôi cấy. Sau khi quá trình lên men hoàn tất, α-Amylase được chiết xuất và tinh chế.
• Kỹ thuật tái tổ hợp DNA: Kỹ thuật tái tổ hợp DNA cũng có thể được sử dụng để sản xuất α-Amylase. Trong phương pháp này, gen mã hóa α-Amylase được chèn vào vi khuẩn hoặc hệ thực vật khác để sản xuất enzyme. Vi khuẩn hoặc hệ thực vật sau đó được nuôi cấy và quá trình sản xuất α-Amylase diễn ra.

Sau khi α-Amylase được sản xuất, quá trình tinh chế và tạo dạng dược phẩm có thể được thực hiện để đảm bảo chất lượng và đáp ứng yêu cầu y học. Các phương pháp tinh chế có thể bao gồm chiết xuất, lọc, tẩy và tinh chế hóa học. Kỹ thuật phân đoạn cũng có thể được sử dụng để tách các dạng khác nhau của α-Amylase.

Độc tính ở người

Độc tính của α-Amylase dạng dược phẩm được coi là thấp. Trong lĩnh vực y học, α-Amylase được sử dụng chủ yếu như một phương pháp chẩn đoán và hỗ trợ tiêu hóa, thường được tiêm tĩnh mạch hoặc sử dụng qua đường uống. Nó đã được sử dụng rộng rãi trong thực tế lâm sàng mà không có báo cáo về tác dụng phụ nghiêm trọng.

Tính an toàn

α-Amylase dạng dược phẩm được coi là an toàn khi được sử dụng đúng theo hướng dẫn và quy định.

Tương tác với thuốc khác

Thuốc chống đái tháo đường: α-Amylase được sử dụng để hỗ trợ tiêu hóa tinh bột và carbohydrate trong thực phẩm. Việc sử dụng α-Amylase có thể ảnh hưởng đến hiệu quả của thuốc chống đái tháo đường như thuốc giảm đường huyết hoặc insulin.

Thuốc chống đông máu: Một số thông tin cho thấy α-Amylase có khả năng ảnh hưởng đến hoạt động của thuốc chống đông máu như warfarin. Việc sử dụng α-Amylase dược phẩm có thể tăng hoặc giảm tác dụng của thuốc chống đông, do đó cần theo dõi cẩn thận khi sử dụng cùng lúc.

Thuốc chống loét dạ dày-tá tràng: α-Amylase có thể ảnh hưởng đến tác dụng của một số loại thuốc chống loét dạ dày-tá tràng như omeprazole hoặc ranitidine. Việc sử dụng α-Amylase dược phẩm có thể làm giảm hiệu quả của các loại thuốc này, do đó cần thông báo cho bác sĩ nếu bạn đang sử dụng thuốc chống loét dạ dày-tá tràng.

Thuốc chống viêm không steroid (NSAIDs): Một số tài liệu nghiên cứu cho thấy α-Amylase có thể tương tác với một số loại NSAIDs như ibuprofen hoặc aspirin. Tuy nhiên, cần thêm nghiên cứu để hiểu rõ hơn về tương tác này.

Lưu ý khi sử dụng Amylase

Không nên sử dụng thuốc amylase cho trẻ em dưới 6 tuổi trừ khi có sự chỉ định từ bác sĩ.

Cần thận trọng khi sử dụng amylase cho người lớn tuổi.

Đối với những người mắc một số vấn đề sức khỏe như sưng đột ngột hoặc viêm tụy cấp, bệnh tuyến tụy mạn tính hoặc diễn biến xấu, bệnh gút, bệnh thận, tăng axit uric máu, các vấn đề về ruột như tắc nghẽn ruột và tiểu đường, cần thận trọng khi sử dụng amylase.

Một vài nghiên cứu của Amylase trong Y học

Amylase dẫn lưu sau mổ dự báo rò tụy trong phẫu thuật tụy

Cơ sở và mục tiêu: Nghiên cứu này để đánh giá công dụng của amylase dịch dẫn lưu như một yếu tố dự đoán PF ở bệnh nhân trải qua phẫu thuật tuyến tụy dựa trên định nghĩa của Nhóm Nghiên cứu Quốc tế về Rò tụy.

Phương pháp: Một tìm kiếm toàn diện đã được thực hiện bằng Pubmed (Medline), Embase, Web of Science và cơ sở dữ liệu Cochrane cho các thử nghiệm lâm sàng, nghiên cứu DFA như một dấu hiệu chẩn đoán cho lỗ rò tụy sau phẫu thuật tụy.

Độ nhạy, độ đặc hiệu và tỷ lệ chênh lệch chẩn đoán với khoảng tin cậy 95% được tính toán cho từng nghiên cứu. Tóm tắt các đường cong vận hành máy thu đã được tiến hành và khu vực dưới đường cong được đánh giá.

Kết quả: Tổng cộng có 10 nghiên cứu được đưa vào. Độ nhạy và độ đặc hiệu tổng hợp của amylase dịch dẫn lưu Ngày 1 để chẩn đoán rò tụy sau phẫu thuật lần lượt là 81% và 87% (diện tích dưới đường cong là 0,897, tỷ lệ chênh lệch chẩn đoán là 16,83 và KTC 95% là 12,66-22,36), Độ nhạy và độ đặc hiệu tổng hợp của amylase dịch dẫn lưu Ngày thứ 3 để chẩn đoán rò tụy sau phẫu thuật lần lượt là 56% và 79% (diện tích dưới đường cong là 0,668, tỷ lệ chênh lệch chẩn đoán là 3,26 và KTC 95% là 1,83-5,82)

Kết luận: amylase dịch dẫn lưu Ngày 1, thay vì amylase dịch dẫn lưu Ngày 3, có thể là một tiêu chí hữu ích để xác định sớm lỗ rò tụy sau phẫu thuật, và giá trị amylase dịch dẫn lưu Ngày 1 trên 1300 U/L là một yếu tố nguy cơ của rò tụy . Và độ chính xác chẩn đoán và mức giới hạn được đề xuất của amylase dịch dẫn lưu Ngày 1 trong việc dự đoán lỗ rò tụy sau phẫu thuật sẽ phải được xác nhận bằng các nghiên cứu tiền cứu đa trung tâm.

Tài liệu tham khảo

1. Drugbank, Amylase, truy cập ngày 14 tháng 6 năm 2023.
2. Pubchem, Amylase, truy cập ngày 14 tháng 6 năm 2023.
3. Yang, J., Huang, Q., & Wang, C. (2015). Postoperative drain amylase predicts pancreatic fistula in pancreatic surgery: A systematic review and meta-analysis. International journal of surgery (London, England), 22, 38–45. https://doi.org/10.1016/j.ijsu.2015.07.007
4. Bộ Y Tế (2012), Dược thư quốc gia Việt Nam, Nhà xuất bản Y học, Hà Nội